Кальмодулін-3

кальмодулін-3
Наявні структури
PDB	Пошук для людей: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2VAY, 1Y6W, 4JPZ, 3UCY, 1WRZ, 4G28, 1ZOT, 1YRT, 1IQ5, 1CDL, 2LL6, 3HR4, 4BW7, 4BW8, 1YR5, 4J9Y, 4LZX, 1L7Z, 1ZUZ, 2BE6, 2V01, 1XFV, 2M55, 1CTR, 2I08, 2MG5, 2R28, 3O77, 4UPU, 2L7L, 2K0F, 2M0K, 4V0C, 1SW8, 2WEL, 3DVK, 2M0J, 3DVM, 2KUH, 1K90, 1K93, 4G27, 1CLL, 2KUG, 1XFX, 4DJC, 2LQC, 2LQP, 4L79, 2W73, 2LV6, 1NKF, 2JZI, 3UCT, 4GOW, 1J7O, 1PK0, 4Q5U, 2V02, 3BYA, 4Q57, 2KNE, 1YRU, 2Y4V, 2L53, 2F3Y, 3O78, 1LVC, 4M1L, 2K0E, 1S26, 4DCK, 1XFW, 3SUI, 2X0G, 3EWV, 1XFY, 2LL7, 4OVN, 3J41, 2BKI, 1SK6, 3DVJ, 3UCW, 2LGF, 4UMO, 3DVE, 4JQ0, 3OXQ, 2K61, 1XFU, 3SJQ, 2K0J, 4BYF, 1J7P, 3G43, 3EWT, 4J9Z, 1XFZ, 2F3Z, 1IWQ, 2N6A, 2HF5, 2N27, 4ZLK, 5COC,%%s2HF5
Ідентифікатори
Символи	CALM3, HEL-S-72, PHKD, PHKD3, calmodulin 3 (phosphorylase kinase, delta), CaM, CaMIII, calmodulin 3, CAM1, CAMB, CALM, CAM2, CPVT6, LQT16
Зовнішні ІД	OMIM: 114183 HomoloGene: 134804 GeneCards: CALM3
Пов'язані генетичні захворювання
	синдром подовженого інтервалу QT
Онтологія гена
Молекулярна функція	• calcium ion binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • calcium channel inhibitor activity; • protein kinase binding; • titin binding; • protein serine/threonine kinase activator activity; • transmembrane transporter binding; • зв'язування з іоном металу; • protein phosphatase activator activity; • adenylate cyclase binding; • disordered domain specific binding; • inositol-1,4,5-trisphosphate 3-kinase activity; • ligand-gated ion channel activity; • adenylate cyclase activator activity; • protein domain specific binding; • nitric-oxide synthase regulator activity; • type 3 metabotropic glutamate receptor binding; • N-terminal myristoylation domain binding; • phosphatidylinositol 3-kinase binding; • protein N-terminus binding; • calcium-dependent protein binding; • nitric-oxide synthase binding; • kinase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • Кальцієві канали; • extracellular region; • spindle microtubule; • neuron projection; • цитоскелет; • клітинне ядро; • центросома; • voltage-gated potassium channel complex; • екзосома; • spindle pole; • growth cone; • клітинна мембрана; • веретено поділу; • саркомера; • нуклеоплазма; • везикула; • GO:0097483, GO:0097481 постсинаптичне ущільнення; • catalytic complex; • центр організації мікротрубочок; • synaptic vesicle membrane; • мітохондріальна мембрана; • GO:0009327 protein-containing complex; • myelin sheath; • внутрішньоклітинний;
Біологічний процес	• м'язове скорочення; • response to amphetamine; • positive regulation of protein serine/threonine kinase activity; • detection of calcium ion; • Fc-epsilon receptor signaling pathway; • positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity; • G2/M transition of mitotic cell cycle; • regulation of high voltage-gated calcium channel activity; • positive regulation of DNA binding; • substantia nigra development; • positive regulation of protein dephosphorylation; • inositol phosphate metabolic process; • positive regulation of nitric-oxide synthase activity; • Глікогеноліз; • positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity; • G protein-coupled receptor signaling pathway; • regulation of cytokinesis; • regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion; • regulation of rhodopsin mediated signaling pathway; • response to corticosterone; • negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation; • activation of adenylate cyclase activity; • регуляція серцевого ритму; • positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity; • response to calcium ion; • regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity; • regulation of nitric-oxide synthase activity; • platelet degranulation; • negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity; • MAPK cascade; • positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation; • positive regulation of protein autophosphorylation; • regulation of cardiac muscle contraction; • regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction; • regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum; • calcium-mediated signaling; • ion transmembrane transport; • Wnt signaling pathway, calcium modulating pathway; • GO:0032320, GO:0032321, GO:0032855, GO:0043089, GO:0032854 positive regulation of GTPase activity; • Метилювання білків; • establishment of protein localization to membrane; • establishment of protein localization to mitochondrial membrane; • regulation of synaptic vesicle endocytosis; • regulation of synaptic vesicle exocytosis; • фосфорилювання;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	808
	н/д
	ENSG00000160014
	н/д
	P0DP23; Q96HY3; P0DP24
	н/д
NM_001329921; NM_001329922; NM_001329923; NM_001329924; NM_001329925;
	NM_001329926; NM_005184
	н/д
NP_001292553; NP_001292554; NP_001292555; NP_001734; NP_001316850;
	NP_001316851; NP_001316852; NP_001316853; NP_001316854; NP_001316855; NP_005175; NP_008819; NP_001292554.1; NP_001292555.1; NP_001350598; NP_001350599; NP_008819; NP_001292553; NP_001292554; NP_001292555; NP_001734; NP_001316850; NP_001316851; NP_001316852; NP_001316853; NP_001316854; NP_001316855; NP_005175
	н/д
	Вікідані
Див./Ред. для людей

Кальмодулін-3 (англ. Calmodulin 2) – білок, який кодується геном CALM3, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 149 амінокислот, а молекулярна маса — 16 838^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MADQLTEEQI	AEFKEAFSLF	DKDGDGTITT	KELGTVMRSL	GQNPTEAELQ
DMINEVDADG	NGTIDFPEFL	TMMARKMKDT	DSEEEIREAF	RVFDKDGNGY
ISAAELRHVM	TNLGEKLTDE	EVDEMIREAD	IDGDGQVNYE	EFVQMMTAK

A: Аланін

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

Y: Тирозин

Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті.

Література

Koller M., Schnyder B., Strehler E.E. (1990). Structural organization of the human CaMIII calmodulin gene. Biochim. Biophys. Acta. 1087: 180—189. PMID 2223880 doi:10.1016/0167-4781(90)90203-E
Rhyner J.A., Ottiger M., Wicki R., Greenwood T.M., Strehler E.E. (1994). Structure of the human CALM1 calmodulin gene and identification of two CALM1-related pseudogenes CALM1P1 and CALM1P2. Eur. J. Biochem. 225: 71—82. PMID 7925473 doi:10.1111/j.1432-1033.1994.00071.x
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Kelly S., Yotis J., Macris M., Harley V. (2003). Recombinant expression, purification and characterisation of the HMG domain of human SRY. Protein Pept. Lett. 10: 281—286. PMID 12871148 doi:10.2174/0929866033479004
Spektor A., Tsang W.Y., Khoo D., Dynlacht B.D. (2007). Cep97 and CP110 suppress a cilia assembly program. Cell. 130: 678—690. PMID 17719545 doi:10.1016/j.cell.2007.06.027
Siedlecka M., Goch G., Ejchart A., Sticht H., Bierzyski A. (1999). Alpha-helix nucleation by a calcium-binding peptide loop. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96: 903—908. PMID 9927666 doi:10.1073/pnas.96.3.903

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з кальмодулін-3 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:1442 (англ.) . Процитовано 30 січня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P62158 (англ.) . Архів оригіналу за 11 вересня 2017. Процитовано 30 січня 2017.

Див. також

Хромосома 19

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Захворювання, генетично пов'язані з кальмодулін-3 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:1442 (англ.) . Процитовано 30 січня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)

[UniProt-4] UniProt, P62158 (англ.) . Архів оригіналу за 11 вересня 2017. Процитовано 30 січня 2017.

[3]

[4]

[1]

[2]