FGF2

FGF2
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1BAS, 1BFB, 1BFC, 1BFF, 1BFG, 1BLA, 1BLD, 1CVS, 1EV2, 1FGA, 1FQ9, 1II4, 1IIL, 2BFH, 2FGF, 2M49, 4FGF, 4OEE, 4OEF, 4OEG
Ідентифікатори
Символи	FGF2, BFGF, FGF-2, FGFB, HBGF-2, fibroblast growth factor 2
Зовнішні ІД	OMIM: 134920 MGI: 95516 HomoloGene: 1521 GeneCards: FGF2
Онтологія гена
Молекулярна функція	• cytokine activity; • heparin binding; • fibroblast growth factor receptor binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • nuclear receptor coactivator activity; • chemoattractant activity; • growth factor activity; • protein tyrosine kinase activity; • phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity; • 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity; • receptor-receptor interaction; • integrin binding;
Клітинна компонента	• extracellular region; • клітинне ядро; • міжклітинний простір;
Біологічний процес	• release of sequestered calcium ion into cytosol; • диференціація клітин; • negative regulation of fibroblast migration; • hyaluronan catabolic process; • positive regulation of endothelial cell proliferation; • positive regulation of MAP kinase activity; • negative regulation of blood vessel endothelial cell migration; • positive regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor; • somatic stem cell population maintenance; • positive regulation of phospholipase C activity; • extracellular matrix organization; • Загоєння ран; • negative regulation of cell death; • regulation of angiogenesis; • нейробіологія розвитку; • cell migration involved in sprouting angiogenesis; • MAPK cascade; • positive regulation of angiogenesis; • positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase activity; • GO:0060469, GO:0009371 positive regulation of transcription, DNA-templated; • хемотаксис; • fibroblast growth factor receptor signaling pathway; • chondroblast differentiation; • multicellular organism development; • growth factor dependent regulation of skeletal muscle satellite cell proliferation; • branching involved in ureteric bud morphogenesis; • positive regulation of cardiac muscle cell proliferation; • embryonic morphogenesis; • Ангіогенез; • positive regulation of cell fate specification; • animal organ morphogenesis; • regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor; • phosphatidylinositol biosynthetic process; • inositol phosphate biosynthetic process; • negative regulation of wound healing; • Ras protein signal transduction; • positive regulation of cell division; • GO:0072468 сигнальна трансдукція; • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II; • positive chemotaxis; • phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process; • peptidyl-tyrosine phosphorylation; • positive regulation of sprouting angiogenesis; • positive regulation of cell population proliferation; • phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process; • stem cell proliferation; • regulation of signaling receptor activity; • positive regulation of protein kinase B signaling; • cytokine-mediated signaling pathway; • positive regulation of blood vessel endothelial cell migration; • positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade; • positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation; • positive regulation of vascular endothelial cell proliferation; • positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis; • paracrine signaling; • positive regulation of DNA biosynthetic process; • positive regulation of endothelial cell chemotaxis;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	2247
	14173
	ENSG00000138685
	ENSMUSG00000037225
	P09038
	P15655
	NM_002006; NM_001361665
	NM_008006
	NP_001997; NP_001348594
	NP_032032
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

FGF2 (англ. Fibroblast growth factor 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 4-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 288 амінокислот, а молекулярна маса — 30 770^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MVGVGGGDVE	DVTPRPGGCQ	ISGRGARGCN	GIPGAAAWEA	ALPRRRPRRH
PSVNPRSRAA	GSPRTRGRRT	EERPSGSRLG	DRGRGRALPG	GRLGGRGRGR
APERVGGRGR	GRGTAAPRAA	PAARGSRPGP	AGTMAAGSIT	TLPALPEDGG
SGAFPPGHFK	DPKRLYCKNG	GFFLRIHPDG	RVDGVREKSD	PHIKLQLQAE
ERGVVSIKGV	CANRYLAMKE	DGRLLASKCV	TDECFFFERL	ESNNYNTYRS
RKYTSWYVAL	KRTGQYKLGS	KTGPGQKAIL	FLPMSAKS

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до факторів росту, мітогенів, білків розвитку, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як ангіогенез, диференціація. Білок має сайт для зв'язування з молекулою гепарину. Локалізований у ядрі. Також секретований назовні.

Рекомбінантний людський FGF2 (трафермін) є лікарським засобом, що використовується для лікування виразок та опіків.

Література

Kurokawa T., Sasada R., Iwane M., Igarashi K. (1987). Cloning and expression of cDNA encoding human basic fibroblast growth factor. FEBS Lett. 213: 189—194. PMID 2435575 doi:10.1016/0014-5793(87)81489-8
Gimenez-Gallego G., Conn G., Hatcher V.B., Thomas K.A. (1986). Human brain-derived acidic and basic fibroblast growth factors: amino terminal sequences and specific mitogenic activities. Biochem. Biophys. Res. Commun. 135: 541—548. PMID 3964259 doi:10.1016/0006-291X(86)90028-8
Gautschi P., Frater-Schroeder M., Boehlen P. (1986). Partial molecular characterization of endothelial cell mitogens from human brain: acidic and basic fibroblast growth factors. FEBS Lett. 204: 203—207. PMID 3732516 doi:10.1016/0014-5793(86)80812-2
Goretzki L., Burg M.A., Grako K.A., Stallcup W.B. (1999). High-affinity binding of basic fibroblast growth factor and platelet-derived growth factor-AA to the core protein of the NG2 proteoglycan. J. Biol. Chem. 274: 16831—16837. PMID 10358027 doi:10.1074/jbc.274.24.16831
Skjerpen C.S., Wesche J., Olsnes S. (2002). Identification of ribosome-binding protein p34 as an intracellular protein that binds acidic fibroblast growth factor. J. Biol. Chem. 277: 23864—23871. PMID 11964394 doi:10.1074/jbc.M112193200
Eswarakumar V.P., Lax I., Schlessinger J. (2005). Cellular signaling by fibroblast growth factor receptors. Cytokine Growth Factor Rev. 16: 139—149. PMID 15863030 doi:10.1016/j.cytogfr.2005.01.001

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3676 (англ.) . Процитовано 30 серпня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P09038 (англ.) . Архів оригіналу за 20 серпня 2017. Процитовано 30 серпня 2017.

Див. також

Хромосома 4

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3676 (англ.) . Процитовано 30 серпня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)

[UniProt-4] UniProt, P09038 (англ.) . Архів оригіналу за 20 серпня 2017. Процитовано 30 серпня 2017.

[3]

[4]

[1]

[2]